众所周知，在生命体中蛋白质控制着多数的生物功能。蛋白质的运动，特别是大振幅、集体的原子运动，对许多功能起着重要的作用，例如酶促反应、构象改变等。此外，水分子对决定生物大分子的结构、动力学和功能均起着重要的作用。水分子的扩散运动不仅能够帮助物质传输，并且对生物大分子的柔性起到一定作用。因此，研究蛋白质及其表面水分子动力学对理解蛋白质功能的微观机理具有重要作用。

  近期，上海交通大学洪亮研究员受邀在《Chinese Journal of Polymer Science》发表的专论中系统的介绍了近年来课题组利用中子散射、MD模拟和氘化技术对蛋白质及其表面水分子动力学的研究进展。

• 第一部分阐述了将中子散射、分子动力学模拟和氘化技术结合可对蛋白质/水体系中不同动力学部分进行分解。

• 第二部分介绍了用该分解方法探索微观的蛋白质动力学转变机理。

• 第三部分对生物体系和高分子体系动力学研究做出展望。

主要引用论文

1. Hong, L.; Jain, N.; Cheng, X.; Bernal, A.; Tyagi, M.; Smith, J. C. Determination of functional collective motions in a protein at atomic resolution using coherent neutron scattering. Sci. Adv. 2016, 2 (10), e1600886.

2. Hong, L.; Sharp, M. A.; Poblete, S.; Biehl, R.; Zamponi, M.; Szekely, N.; Appavou, M. S.; Winkler, R. G.; Nauss, R. E.; Johs, A.; Parks, J. M.; Yi, Z.; Cheng, X.; Liang, L.; Ohl, M.; Miller, S. M.; Richter, D.; Gompper, G.; Smith, J. C. Structure and dynamics of a compact state of a multidomain protein, the mercuric ion reductase. Biophys. J. 2014, 107 (2), 393-400.

3. Hong, L.; Smolin, N.; Lindner, B.; Sokolov, A. P.; Smith, J. C. Three classes of motion in the dynamic neutron-scattering susceptibility of a globular protein. Phys. Rev. Lett. 2011, 107 (14), 148102.

4. Hong, L.; Smolin, N.; Smith, J. C. de Gennes narrowing describes the relative motion of protein domains. Phys. Rev. Lett. 2014, 112 (15), 158102.

5. Liu, Z.; Huang, J.; Tyagi, M.; O''Neill, H.; Zhang, Q.; Mamontov, E.; Jain, N.; Wang, Y.; Zhang, J.; Smith, J. C.; Hong, L. Dynamical transition of collective motions in dry proteins. Phys. Rev. Lett. 2017, 119 (4), 048101.

6. Tan, P.; Liang, Y.; Xu, Q.; Mamontov, E.; Li, J.; Xing, X.; Hong, L. Gradual crossover from subdiffusion to normal diffusion: a many-body effect in protein surface water. Phys. Rev. Lett. 2018, 120 (24), 248101.

7. Hong, L.; Cheng, X.; Glass, D. C.; Smith, J. C. Surface hydration amplifies single-well protein atom diffusion propagating into the macromolecular core. Phys. Rev. Lett. 2012, 108 (23), 238102.

8. Hong, L.; Glass, D. C.; Nickels, J. D.; Perticaroli, S.; Yi, Z.; Tyagi, M.; O''Neill, H.; Zhang, Q.; Sokolov, A. P.; Smith, J. C. Elastic and conformational softness of a globular protein. Phys. Rev. Lett. 2013, 110 (2), 028104.

9. Liu, Z.; Yang, C.; Huang, J.; Ciampalini, G.; Li, J.; García Sakai, V.; Tyagi, M.; O’Neill, H.; Zhang, Q.; Capaccioli, S.; Ngai, K. L.; Hong, L. Direct experimental characterization of contributions from self-motion of hydrogen and from interatomic motion of heavy atoms to protein anharmonicity. J. Phys. Chem. B 2018, 122 (43), 9956-9961.

10. Liu, Z.; Lemmonds, S.; Huang, J.; Tyagi, M.; Hong, L.; Jain, N. Entropic contribution to enhanced thermal stability in the thermostable P450 CYP119. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2018, 115 (43), E10049-E10058.

  该专论第一作者为博士研究生郑力荣，通讯作者为洪亮研究员。该工作受到国家自然科学基金资助。

  该专论受邀发表于Chinese Journal of Polymer Science。

  论文链接：http://www.cjps.org/article/doi/10.1007/s10118-019-2312-2?pageType=en